Nahezu atomgenau: Röntgenblitz leuchtet Biomolekül aus

Mit extrem hellen Röntgenblitzen ist es Forschern gelungen, ein kleines Biomolekül fast bis auf das Atom genau abzubilden. Der neue Blick auf biologische Substanzen soll die Entwicklung neuer Medikamente voranbringen.

Struktur eines Lysozym-Mikrokristalls: "Der Schlüssel sind die ultrakurzen Pulse." Zur Großansicht
dapd / Desy

Struktur eines Lysozym-Mikrokristalls: "Der Schlüssel sind die ultrakurzen Pulse."

Hamburg - Die Struktur von Biomolekülen ist wichtig für Medizin und Biologie - denn die Funktion der Verbindungen hängt von ihrer Form ab. So verbinden sich viele dieser biologisch aktiven Substanzen nur mit ganz bestimmten Andockstellen an Zellen oder Organen: So wie ein Schlüssel im Schloss eine Tür öffnet, entfalten auch die Biomoleküle erst bei passender Bindungsstelle ihre Wirkung.

Um neue Medikamente zu entwickeln, ist es meist entscheidend, die genaue Form solcher Andockstellen und ihrer Schlüssel zu kennen. Nun haben Forscher zum ersten Mal mit einem Röntgenlaser ein kleines Biomolekül fast bis auf das Atom genau abgebildet.

Der energiereiche Röntgenblitz ließ noch Strukturen von rund 0,19 Nanometer Größe deutlich erkennen - das ist nur wenig mehr als der Durchmesser eines Wasserstoff-Atoms. Eine so hochauflösende Abbildung eines Biomoleküls war bisher kaum möglich. "Das erlaubt uns, bisher unkartiertes Gelände der Biologie zu erkunden", sagt Henry Chapman vom Deutschen Elektronen Synchrotron (Desy) in Hamburg, einer der Autoren der im Fachmagazin "Science" veröffentlichten Studie

Mit der neuen Methode sollen nun auch Moleküle untersucht werden, deren Struktur sich bisher nicht gut abbilden ließ - zum Beispiel Eiweiße aus der Membran von Zellen.

Röntgenstrahlen bilden Struktur der Probe ab - bevor sie verdampft

Für die bisherigen Verfahren müssen die Substanzen in oft aufwendigen Verfahren in größere Kristalle umgewandelt werden. Werden diese Kristalle dem Röntgenlicht ausgesetzt, streut ihr regelmäßiges Atomgitter die Strahlung und bildet dabei ein bestimmtes Beugungsmuster. Dieses verrät die Struktur des Moleküls. Viele Biomoleküle lassen sich jedoch nicht in ausreichend große Kristalle umwandeln. Meist werden sie zudem von der energiereichen Röntgenstrahlung zerstört, bevor ein Bild entsteht.

Das neue Experiment zeigt nun, dass sogenannten Freie-Elektronen-Laser (FEL) Abhilfe schaffen können: Die Röntgenblitze dieser Instrumente sind so hell, dass bereits winzigste Kristalle und sehr wenig Zeit ausreichen, um gute Beugungsbilder aufzunehmen. Zwar werden auch dabei die Moleküle fast sofort zerstört, aber die Röntgenstrahlen bilden die Struktur der Proben ab, bevor sie verdampft. "Der Schlüssel sind die ultrakurzen Pulse - es zeigt sich kein Schaden, bevor der Röntgenpuls nicht schon vorbei ist", sagt Desy-Forscher Anton Barty.

Für ihre Studie erzeugten die Forscher zunächst winzige, nur maximal drei Mikrometer kleine Kristalle des Biomoleküls Lysozym aus dem Hühnereiweiß. Diese Kristalle leiteten sie, vermischt mit einer Flüssigkeit, durch den pulsierenden Strahl des Röntgenlasers am SLAC National Accelerator Laboratory im kalifornischen Menlo Park. Jeder Röntgenpuls des Lasers war dabei nur fünf Femtosekunden lang - dies entspricht fünf billiardstel Sekunden.

Trafen die Röntgenpulse auf ein Lysozym-Molekül, entstand ein Beugungsmuster, das von einem Detektor aufgezeichnet wurde. Aus diesem konnten die Forscher die Struktur des Moleküls rekonstruieren. Mit Hilfe der intensiven Pulse sei dies so fein möglich, dass man auf die Position einzelner Atome schließen könne, sagt Erstautor Sébastien Boutet vom SLAC National Accelerator Laboratory. Die Demonstration zeige, dass die Technik funktioniert und ebne den Weg für eine Vielzahl spannender künftiger Experimente.

chs/dapd

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